中南大学生物化学作业答案

 时间:2018-06-30 07:58:46 贡献者:陈远跃

导读:《生物化学》作业参考答案第一章 绪论一、名词解释: 1.生物化学:是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能 相联系的一门学科。 二、问答题:

科目:生物 出版社:中南大学出版社 课时检测卷生物必修3人教版答案是
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《生物化学》作业参考答案第一章 绪论一、名词解释: 1.生物化学:是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能 相联系的一门学科。

二、问答题: 1.为什么护理学专业学生要学习生物化学? 答:生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科 都有着程度不同的联系。

从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢 过程等,都离不开生物化学的知识基础。

生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察 和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用。

第二章 蛋白质化学一、名词解释: 1.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

2.肽键: 一分子氨基酸α -羧基与另一分子氨基酸α -氨基脱水缩合形成的酰胺键。

3.蛋白质的等电点(pI) :在某一 pH 条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时 溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。

4.蛋白质的呈色反应 指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应 显色,这种现象称为蛋白质的呈色反应。

二、问答题: 1.什么是蛋白质的变性?简述蛋白质的变性后的临床使用价值。

答:蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理 化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。

利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要 意义和实用价值,如: (1)利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌; (2)口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人; (3)临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在 pI 时凝固反应检查尿液中的蛋白质; (4)加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等。

2.简述蛋白质的二级结构的种类和α -螺旋的结构特征。

答:蛋白质二级结构的种类包括α -螺旋、 β -折叠、β -转角和无规则卷曲四种。

α -螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转,一般为右 手螺旋。

每一螺旋圈含有 3.6 个氨基酸残基,螺距 0.54nm。

螺旋圈之间通过肽键上的 CO 与 NH 形成氢键, 是维持α -螺旋结构稳定的主要次级键。

多肽链中氨基酸残基的 R 基团伸向螺旋的外侧, 其空间形状、大小及电荷对α -螺旋形成和稳定有重要的影响。

3.蛋白质有哪些主要生理功能? 答:蛋白质约占人体固体成分的 45%,分布广泛,主要生理功能: (1)构成组织细胞的最基本物质; (2) 是生命活动的物质基础 如酶的催化作用、 多肽激素的调节作用、 载体蛋白的转运作用、 血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋 白质的参与,说明蛋白质是生命活动的物质基础;

(3)供给能量 蛋白质在体内氧化分解产生能量约为 417kj(kcal) ,在机体供能不足的情况 下,蛋白质也是能量的一种来源。

第三章 核酸化学的练习题一、名词解释: 1.核苷酸:是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物。

2.核酸的复性:指核酸在热变性后如温度缓慢下降,解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构,这 种现象称为核酸的复性。

3.核苷:是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷。

4.核酸分子的杂交:指适宜条件下,在复性过程中,具有碱基序列互补的不同的 DNA 之间或 DNA 与 RNA 之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。

二、问答题: 1.核糖核酸有哪三类?在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么? 答:核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类,即转运 RNA(tRNA)、信使 RNA(mRNA)和核糖 体 RNA(rRNA)。

tRNA 分子上有反密码子和氨基酸臂,能够辨认 mRNA 分子上的密码子及结合 活性氨基酸, 在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到 mRNA 特定部位, 每种 tRNA 可转运 某一特定的氨基酸; mRNA 从 DNA 上转录遗传信息, mRNA 分子中编码区的核苷酸序列组成为氨 基酸编码的遗传密码, 在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板, 指导蛋白质的合成 生物。

rRNA 是细胞中含量最多的一类 RNA,主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体,在蛋白 质生物合成中,起着“装配机”的作用。

2. DNA 双螺旋结构模式的要点有哪些? 答:DNA 双螺旋结构模式的要点是两条长度相同,方向相反而互为平行的多聚核苷酸链;DNA 是右 手双螺旋结构,糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分,其碱基朝内侧;双链间碱基具有严格的配对 规律,A-T、G-C,借氢键连接;DNA 双螺旋为右手螺旋,每旋转一周包含 10 对碱基,螺距⒊ 4nm。

维持 DNA 双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力,互补碱基之间的 氢键起重要作用。

第四章 酶一、名词解释: 1.酶:酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质,又称生物催化剂。

2.结合酶:由酶蛋白和非蛋白(辅助因子)两部分组成,两者结合时才表现其催化活性的复合物, 又称全酶。

3.酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性,这种无活性的酶的前身物称为酶原。

4.同工酶:指催化相同的化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶。

5.竞争性抑制剂:这种抑制剂的结构与底物化学结构相似,两者共同竞争同一酶的活性中心,从而 妨碍了底物与酶的结合,使酶活性受到抑制。

二、填空题: 1.酶催化作用的特点是(高度的催效率)(高度的特异性)(酶活性的可调节性)(酶活性的不稳 、 、 、 定性) 。

2.影响酶促反应的因素有(酶浓度)(底物浓度)(温度)(PH)(激活剂)(抑制剂) 、 、 、 、 、 。

三、问答题: 1.何谓酶原激活?试述酶原激活的机理及其生理意义。

答:无活性的酶原在一定条件下,受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露出或形成活性中心, 使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活。

酶原激活过程实际上是在专一的蛋白酶作用下,分子内肽链的某一处或多处被切除部分肽 段后,空间结构发生改变,酶的活性中心形成或暴露过程。

意义:1)避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化; 2)使酶原到达特定部位才发挥作用,保证代谢的正常进行。

第五章 维生素一、名词解释: 1.维生素:是维护人和动物正常生理功能和健康所必需的一类营养素,本质为小分子有机化合物。

2.水溶性维生素:指能溶解于水溶液中的维生素,包括 B 族维生素和维生素 C。

它们是的一类维护人 体健康、促进生长发育和调节代谢所必需的小分子有机化合物。

3.硫胺素:指维生素 B1 硫分子由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环两部分组成故又名为硫胺素。

二、填空题: 1.脂溶性维生素包括(维生素 A)(维生素 D)(维生素 E)(维生素 K) 、 、 、 。

2.维生素缺乏的原因主要有(进食量不足)(吸收障碍)(需要量增加)和(某些药物的影响) 、 、 。

三、问答题: 1.维生素 A 缺乏为什么会引起夜盲症? 答: 人视网膜上的杆状细胞中感光物质为视紫红质。

视紫红质由 11-顺视黄醛与不同的视蛋白构成。

维生素 A 缺乏时,血液循环中供给视黄醇的量不足,因而杆状细胞合成视紫红质的量减少,对 光敏感度降低,使暗适应时间延长,甚至造成夜盲症。

2.TPP、FAD、FMN、NAD 、NADP 、HSCoA 中各含有哪种维生素?维生素与它们的生物化学功能有何关 系? 答:TPP—含有维生素 B1,为α -酮酸氧化脱羧酶的辅酶,参与α -酮酸的氧化脱羧。

FAD—含有维生素 B2,构成黄酶的辅酶成分,参与体内氧化反应中递氢和递电子的作用。

FMN—含有维生素 B2,同上。

NAD+—含有维生素 PP,构成不需氧脱氢酸的辅酶,参与氧化应中递氢和递电子作用。

NADP+—含有维生素 PP,同上。

HSCoA—含有维生素泛酸,是 CoA 及 4’-磷酸泛酰巯基乙胺的组分,参与酰基转移作用。

+ +第六章 糖代谢一、名词解释: 1.糖异生作用:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。

非糖物质主要包括乳酸、 甘油、生糖氨基酸、丙酮酸生等,糖异生主要在肝脏中进行。

2.磷酸戊糖途径:糖酵解代谢途径中的一条支路,由 6-磷酸葡萄糖开始,生成具有重要生理功能的 5-磷酸核糖和 NADPH+H+ ,此途径称为磷酸戊糖途径。

3.糖的有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下氧化生成 CO2 和 H2O 的反应过程。

4.糖酵解:葡萄糖在缺氧情况下分解为乳酸的过程称为糖酵解。

5.乳酸循环:在肌肉组织中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运送到肝脏,肝脏将乳酸异生成 葡萄糖,再释放入血被肌肉摄取利用,这种代谢循环途径称为乳酸循环。

二、问答题: 1.糖酵解的主要特点和生理意义是什么? 答:糖酵解是在供氧不足的情况下进行的一种代谢反应,全过程在细胞的胞液中进行,反应的产 物是乳酸。

糖酵解产能少,1 分子葡萄糖经酵解净生成 2 分子 ATP,1 分子来源糖原的葡萄糖 残基净生成 3 分子 ATP,但对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义。

如成 熟的红细胞完全依赖糖酵解提供能量;长时间或剧烈运动时,机体处于缺氧状态,糖酵解反 应过程加强迅速提供能量;病理性缺氧,如心肺疾患,糖酵解反应是机体的重要能量来源。

2.为什么说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确。

答:因为糖酵解过程中有三个酶促反应既己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应步骤 是不可逆的,所以非糖物质转变为糖必须依赖另外的酶既葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、 丙酮酸羧化酶、磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶的催化,绕过这三个能障以及线粒体膜的膜障才能 异生成糖,所以说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确。

3.机体是如何保持血糖浓度的相对恒定? 答:正常人空腹血糖浓度在 3.9—6.1mmol/L 之间。

血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去 路之间的动态平衡来维持。

血糖的来源:⑴食物中消化吸收入血;⑵肝糖原分解;⑶糖异生。

血糖的去路:⑴氧化分解,供应能量;⑵合成糖原;⑶转变成其等非糖物质;⑸血糖浓度超 过肾糖阈(8.96mmol/L)时,可由尿中排出。

此外还有一些激素通过不同的环节影响糖代谢, 在调节血糖浓度的相对恒定过程中起重要作用。

第七章 脂类代谢一、名词解释: 1.必需脂肪酸:机体自身不能合成或合成量甚微,必须依赖食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸。

包括 亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等。

2.脂肪动员:指脂库中储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸(FFA)和甘油并 释放入血,经血液运输到其他组织氧化的过程称脂肪动员。

3.脂酰基的β -氧化:主要是从脂酰基的β -碳原子上进行氧化(脱氢) ,即称为脂酰基的β -氧化。

包 括脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应,主要产物是乙酰辅酶 A。

4.酮体:是脂肪酸在肝中分解代谢而产生的一类中间化合物。

包括乙酰乙酸、β -羟丁酸 、丙酮。

二、填空题: 1.胆固醇主要是在(肝脏组织)中合成,在体内可转化成(胆汁酸)(7-脱氢胆固醇)和(类固醇 、 激素) 。

2.三酯酰甘油的主要生理功能是(氧化供能)(保持体温)(保护脏器免受损伤) 、 、 。

三、问答题: 1.酮体生成的主要生理意义是什么? 答:酮体是肝脏正常代谢的中间产物。

酮体分子量小,溶于水,易于血液运输通过血脑屏障、肌 肉等组织的毛细血管,生理情况下肝脏生成的酮体是肝外组织的的一种能源物质,特别是大 脑和肌肉组织的重要能源。

研究证明,酮体还具有防止肌肉蛋白质过多消耗的作用。

2.哪些物质代谢可产生乙酰辅酶 A ?它的主要代谢去路有哪些? 答:正常情况下,糖类是乙酰辅酶 A 的主要来源;能源不足的情况下,脂肪动员增加,分解产生 乙酰辅酶 A;乙酰辅酶 A 也来源于氨基酸、酮体的分解代谢。

乙酰辅酶 A 的主要去路是进入三 羧酸循环彻底氧化供能;也是脂肪酸、胆固醇以及酮体合成的原料。

第八章 蛋白质的营养作用与氨基酸代谢一、名词解释: 1.蛋白质的互补作用:指把几种营养价值较低的蛋白质混合食用,提高蛋白质的营养价值称为蛋白 质的互补作用。

2.联合脱氨基作用:是指转氨酶催化的转氨基作用和 L-谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用的联合 进行,称为联合脱氨基作用。

3.一碳单位:指某些氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团,称为一碳单位。

二、填空题: 1.氮平衡有(总氮平衡)(正氮平衡)(负氮平衡)三种类型。

、 、 2.生成一碳单位的氨基酸有(丝氨酸)、(甘氨酸)、(组氨酸)、(色氨酸)。

三、问答题: 1.简述血氨的来源与去路。

答:血氨的来源:氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生。

血氨的去路:合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物。

2.论述高血氨和肝昏迷的发病机制。

答:肝功能严重损伤时,尿素在肝脏合成发生障碍,血氨浓度增高,称为高氨血症。

一般认为氨 进入脑组织,可与脑中的α -酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸,氨还可进一步与脑中的谷 + 氨酸结合生成谷氨酰胺。

这两步反应需消耗 NADH+H 和 ATP,并且使脑细胞中的α -酮戊二酸 减少,导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱,从而使脑组织中 ATP 生成减少,大脑能量供 应不足,导致大脑功能障碍,严重时可产生昏迷。

这种由肝功能障碍而引起的大脑功能障碍, 出现一系列神经精神症状,称为肝昏迷。

第九章 氧的代谢一、名词解释: 1.生物转化:指非营养物质经过代谢转变,改变其极性,使之成为容易排出形式的过程。

2.递氢体和递电子体:在呼吸链中即可接受氢又可把氢传递给另一种物质的成分称递氢体,传递电 子的物质称递电子体。

递氢体通常亦传递电子。

3.氧化磷酸化:指代谢物脱下的氢通过呼吸链一系列氢转移和电子传递与氧化合成水的过程中,释 放的能量使 ADP 磷酸化生成 ATP 的过程称为氧化磷酸化。

二、填空题: 1.肝脏生物转化方式的第一相反应包括(氧化反应)(还原反应)和(水解反应) 、 。

2.生物氧化是氧化还原过程,氧化方式主要有(脱氢)(加氧)和(失电子) 、 。

三、问答题: 1.影响氧化磷酸化的因素有哪些? 答:影响氧化磷酸化的因素有: (1)ATP/ADP 比值,此值升高,氧化磷酸化减弱,此值下降,氧化磷酸化增强。

(2)甲状腺素,甲状腺素能诱导细胞膜上钠-钾- ATP 酶的生成,导致氧化磷酸化增强和 ATP 水解加速,由此使得耗氧和产热增加,基础代谢率升高。

(3)氧化磷酸化抑制剂,包括呼吸链抑制剂和解偶联剂。

可阻断呼吸链的不同环节,使氧化 受阻,也可通过解偶联使氧化正常进行而磷酸化受阻。

2.简述氧的主要生理功能。

答: (1)参与营养物质的氧化分解供能; (2)参与代谢物、毒物和药物等非营养物质的生物转化; (3)生成代谢水,参与水、电解质代谢; (4)生成少量活性氧,可有效杀灭细菌。

第十章 核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达一、名词解释: 1.痛风症:因为尿酸的水溶性较差,当患者血中尿酸含量升高时,尿酸盐晶体便沉积于关节、软组 织、软骨及肾等处,而导致关节炎、尿路结石及肾疾病,临床上称为痛风症。

2.半保留复制:以亲代 DNA 双链中每股单链作为模板指导合成 DNA 互补链,新合成的两个子代 DNA 分子与亲代 DNA 分子碱基序列完全一样, 且其中的一股单链来自亲代 DNA, 另一股单链是新合成的, 这种复制方式称为半保留复制。

3.翻译:是将 mRNA 分子中核苷酸序列组成的遗传信息,破译为蛋白质分子中氨基酸排列顺序的过程 称为蛋白质的翻译。

二、填空题: 1.体内核苷酸的合成有(从头合成)和(补救合成)两条途径。

2.在 DNA 复制中,连续复制的子链称(前导链) ;不连续复制的子链称(后随链) ,该子链中出现的 DNA 片段称为(冈崎片段) 。

出现这种复制方式的主要原因是(复制)和(解链)方向不同。

3.参与翻译过程的 RNA 有(mRNA)(tRNA)(rRNA) 、 、 。

其中(mRNA)是合成多肽链的模板;运载各种 氨基酸的工具是(tRNA) ;而(rRNA)和多种蛋白质构成核蛋白体,作为氨基酸次序缩合成多肽链 的场所。

三、问答题: 1.嘌呤核苷酸的补救合成及嘌呤核苷酸的补救合成生理意义。

答:嘌呤核苷酸的补救合成是细胞利用已有的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸的过程。

其意义 在于利用现成的嘌呤或嘌呤核苷可以减少能量和一些氨基酸前体的消耗;另外由于机体脑组 织、红细胞、多形核白细胞等的某种从头合成嘌呤核苷酸的酶缺陷,只能利用补救途径来合 成嘌呤核苷酸。

2.简述 mRNA 转录后的加工方式包括。

答: (1)在 hnRNA 的 5’-末端加上“帽子结构”(2)转录后在 3’-末端加上“尾” 结构; ; (3)编码序列的部分甲基化; (4)hnRNA 链的剪接。

3.遗传密码具有哪些主要特点? 答:遗传密码的特点,即连续性、简并性、摆动性和通用性。

编码区内的密码子是连续的不间断 是密码子的连续性,如果插入或删除某个碱基就会引起框移突变,使下列翻译出的氨基酸完 全错误;密码的简并性是指多种密码子编码一种氨基酸的现象。

摆动性是指密码子与反密码 子配对时,有时密码子的第三位碱基(如 A、C、U)与反密码子的第一位碱基(如 I)不严格 互补也能互相辨认,称为密码子的摆动性。

从最简单的生物病毒到人类,在蛋白质合成中都 使用一套通用的密码的特性是遗传密码的通用性。

第十一章 物质代谢的联系及其调节一、名词解释: 1.变构调节:有些酶可与底物、代谢中间物或终产物经非共价键结合,使酶的构象发生改变,进而 改变酶的催化活性来调节代谢称为变构调节。

2.共价修饰调节:有些酶分子可在其它酶的催化下,通过共价键可逆地结合某种化学基团,从而改 变酶催化活性来调节代谢称为酶的共价修饰调节(或化学修饰调节) 。

3.物质代谢调节 是指机体对代谢途径反应速度的调节控制能力。

二、填空题: 1.机体内物质调节的方式主要(细胞水平的代谢调节)(激素水平的代谢调节) 、 (整体水平的代谢调 节)三种方式。

2.根据靶细胞中受体存在的部位不同,一般把受体分为(细胞膜受体)和(细胞内受体)两大类。

3.已知的激素第二信使物质主要有(cAMP)(cGMP)(Ca2+)(IP3 代谢)和(DG) 、 、 、 。

三、问答题: 1.简述共价修饰调节的特点及意义。

答:共价修饰调节是细胞水平调节的之一方式。

主要是通过共价键可逆地结合某种化学基团而达 到改变酶的催化活性。

特点:1)被修饰的酶有无活性和有活性两种形式互变。

正逆两个方向由不同酶催化。

2)属于酶促共价反应。

3)是连续的酶促反应,具有连续的放大效应。

4)虽消耗 ATP,但作用快,效率强,是快速调节的重要方式。

意义:耗能少,作用快速,只需简单的修饰,酶的活性即能改变,并有放大效应,是既经济 节约又迅速有效的调节方式。

第十二章 血液生化一、名词解释: 1.非蛋白氮(NPN) :血液中除蛋白质以外的含氮化合物。

它们主要是蛋白质和核酸代谢的最终产物, 包括尿素、尿酸、 肌酸、肌酐、氨基酸 、氨 、多肽、胆红素、核苷酸嘌呤、谷胱甘肽等多种含 氮有机物。

通过尿液由肾脏排出体外。

2.结合胆红素:胆红素在肝细胞葡萄糖醛酸基转移酶催化下与葡萄糖醛酸以酯键结合,生成葡萄糖 醛酸胆红素酯,称为结合胆红素。

这种胆红素因能与重氮试剂直接迅速起颜色反应,所以又称为 直接胆红素。

3.胆色素:是指血红素在体内分解代谢的主要产物,胆色素包括胆红素、胆绿素、胆素原、胆素。

其中以胆红素为主,而胆红素约 80%是来自血红蛋白。

二、问答题: 1.血浆蛋白质的主要生理功能有哪些? 答: (1)维持血浆胶体渗透压; (2)维持血浆正常 pH 值对; (3)运输作用血浆; (4)营养和免疫防御功能; (5)催化作用; (6)血液凝固和纤维蛋白溶解作用。

2.简述血红蛋白组成及血红素合成的调节因素 答:血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质,含量占细胞蛋白总量的 95%以上。

血红蛋白是由 2 条 a-亚基、2 条β -亚基组成的四聚体,每个亚基中有 1 分子血红素。

血红素是血红蛋白的辅基, 在有核红细胞及网织红细胞阶段,在细胞的线粒体及胞液中合成。

合成血红素的原料是琥珀 酰 CoA、甘氨酸和 Fe2+。

δ -氨基 γ -酮戊酸(ALA)合成酶是血红素合成的限速酶,其辅酶是磷 酸吡哆醛。

血红素的合成受多种因素的调节。

ALA 合成酶的活性可被血红素反馈调节,还受肾 脏产生的促红细胞生成素、某些类固醇激素的影响。

 
 

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